Das humane Thrombospondin-1 (TSP1) ist ein homotrimer mit einem Molekulargewicht von ca. 420-450 kDa kDa, wobei jedes Monomer ein Molekulargewicht von 180 kDa hat. Die Konfirmation des Glykoproteins TSP1 ist abhänggig von Calcium-Ionen, die im Mittelteil des Moleküls gebunden werden.

TSP1 ist eines der Hauptproteine in den alpha-Granula der Thrombozyten und wird bei der Plättchenaktivierung durch Thrombin oder auch Bakterien freigesetzt. Im Plasma gesunder Probanden liegt TSP-1 nur in sehr geringen Konzentrationen vor (20 -300ng/ml) während die Konzentration im Serum durch das von den Thrombozyten abgegebene TSP1 dann relativ hoch ist (10-30µg/ml).

TSP1 hat wichtige Funktionen bei Wundheilungen und Entzündungsprozessen. Bei der Angiogenese, einem Prozess, der sowohl bei der normalen Proliferation von Geweben als auch bei pathologischen Ereignissen wie Krebs eine wichtige Rolle spielt, wird dem N-terminalen Bereich von TSP1 eine anti-angiogenetische Wirkung zugeschrieben.

TSP1 ist ein Lektin und als matrizelluläres Protein bindet es an eine Reihe von Integrin- und nicht-Integrin Rezeptoren sowie an Heparansulfat-Proteoglykanen der eukaryotischen Zellen. Die Bindungsstellen für diese verschiedenen Rezeptoren sind über das gesamte modular aufgebaute TSP1-Molekül verteilt.

TSP1 wird aus Thrombozyten gewonnen und durch seine Lektineigenschaften kann die Funktionalität über die Bindung an Gram-positive Bakterien oder eukaryotische Zellen getestet werden.

Hergestellt in Kooperation mit dem Institut für Genetik und Funktionelle Genomforschung und dem Institut für Transfusionsmedizin der Ernst-Moritz-Arndt Universität Greifswald.

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